A propos de pain

On m'interroge sur la chimie du pain, et voici quelques éléments de ma réponse : 

 

1. Le gluten est une matière qui peut (ou non) être sur la forme d'un réseau, et ce réseau est effectivement "viscoélastique", ce qui signifie qu'il s'écoule quand on tire dessus, mais qu'il revient sur lui-même (élasticité) quand on le relâche.

Il est formé de deux types de protéines  : LES gliadineS, et LES gluténineS.

 

2. Une protéine est un composé dont les molécules sont des enchaînements chimiques de "résidus d'acides aminés" (plutôt que d' "acides aminés").
Et pour la définition de protéine, le Modernist ne vaut pas l'International Union of Pure and Applied Chemistry  :

Naturally occurring and synthetic polypeptides having molecular weights greater than about 10000 (the limit is not precise).
See also: peptides
Source: PAC, 1995, 67, 1307. (Glossary of class names of organic compounds and reactivity intermediates based on structure (IUPAC Recommendations 1995)) on page 1361 [Terms]

 

3. Le gluten a-t-il été découvert par Jacoppo Beccari ou Jacopo Beccaria ? Pour en avoir le coeur net, rien ne vaut mon article
Hervé This, « Who discovered the gluten and who discovered its production by lixiviation? », Notes Académiques de l'Académie d'Agriculture de France/Academic Notes from the French Academy of Agriculture, vol. 3, no 3,‎ 2002, p. 1-11. DOI 10.1098/rstb.2001.1024).

Congélation et gluten

On me dit que le repos, lors de la congélation d'une pâte,  aiderait à la détente du gluten.


Lorsqu'on travaille une pâte, qui contient notamment de la farine et de l'eau, l'eau vient ponter les protéines nommées gliadines et glutenines, ce qui  forme un réseau viscoélastique de gluten.

Viscoélastique, cela signifie que ce réseau, un peu jaune (par rapport au blanc des grains d'amidon) , est à la fois visqueux, à savoir qu'il s'écoule,  et élastique,  à savoir qu'il revient sur lui-même quand on l'étire.

Ce réseau viscoélastique est à l'origine de la rétraction des pâtes, ce que l'on verra facilement en abaissant une pâte à tarte, puis en la coupant avec un emporte-pièce qu'on laisse sur place : après une vingtaine de minutes, on voit que la pâte s'est rétractée, faisant un espace par rapport à l'emporte-pièce.

Cette rétraction a lieu quand on abaisse la pâte, et, lors d'un séminaire de gastronomie moléculaire, nous avions testé un long repos de la pâte avant de l'abaisser mais nous avions vu que la rétraction avait également lieu puisqu'on avait abaissé la pâte et donc travaillé le réseau de gluten.

Pour la congélation, je ne sais pas ce qu'elle fait, puisque je n'ai pas fait l'expérience mais je prends le pari que ce sera le même type de phénomènes.

Une "dénaturation des protéines", ce n'est pas une "décomposition", ni une "dépolymérisation" : méfions-nous des mots de plus de trois syllabes que nous ne comprenons pas.

Un correspondant me tend un :

"La congélation des pâtes entrainerait une dépolymérisation des macropolymères de gluténine dans la pâte"

Et la phrase n'a aucun sens, en plus de véhiculer une information très probablement fausse.

La congélation d'une pâte, on comprend bien ce dont il s'agit : on met une pâte (farine, beurre et eau) dans un congélateur : la farine est intouchée, le beurre durcit parce que ses molécules  "cristallisent" (les molécules de triglycérides s'associent en empilements réguliers nommés "cristaux"), et l'eau congèle (les molécules d'eau forment de la glace).
A noter que, dans cette description, les molécules d'eau qui pontaient les protéines du "gluten" (gluténines, gliadines) dans la pâte cessent peut être d'assurer cette liaison, pour s'associer, ce qui correspondrait à un affaiblissement du réseau de gluten... si cette eau ne revient pas ponter les protéines lors de la décongélation, ce que je ne sais pas.

La "dépolymérisation des macropolymères de gluténine" ? La phrase n'a pas de sens, déjà parce que le mot gluténine au singulier n'a aucun sens : il n'existe pas "la gluténine", mais, plutôt, dans la pâte, des molécules de différentes gluténines.
Le mot "gluténine" désigne une catégorie d'objet : les grosses gluténines et les petites gluténines (on dit HMW et LMW, mais c'est un détail) , dont il existe beaucoup de catégories.
Et une catégorie, c'est  abstrait. Ce qui est concret, ce sont les molécules de gluténines.

Ces molécules de gluténines sont toutes des "polymères", car elles sont formées par l'enchaînement de nombreux motifs, nommés monomères (comme les anneaux d'une chaîne), qui, en l’occurrence, sont des "résidus d'acides aminés". En revanche, cela n'a aucun sens de parler de "macropolymère", car un polymère est une macromolécule : dans les deux cas, il s'agit de molécules formées par l'enchaînement de nombreuses unités. Bref, le mot "macropolymère" est une sorte de monstre dont on peut supposer, vu le nombre de syllabes, qu'il recouvre toujours l'incompréhension de celui ou celle qui le prononce, et parfois la volonté prétentieuse d'épater... au risque d'être pris la main dans le sac. Mais je n'ai pas dit que mon interlocuteur était dans cette seconde position.

La "dépolymérisation" ? Il y a encore beaucoup de syllabes, mais le mot est propre, juste... à condition qu'il désigne effectivement la dissociation d'une macromolécule, ou d'une molécule de polymère (on se souvient que c'est la même chose), notamment une molécule d'une gluténine particulière, en ses unités constitutives. Oui, des monomères peuvent "polymériser", quand ils s'enchaînent chimiquement en grand nombre, et il des polymères peuvent se dépolymériser, dans les liaisons chimiques sont détruites. on parle de dépolymérisation...

Et, en tout cas, j'ai les plus grands doute sur le fait que cela se produise lors d'une congélation !
Soyons clair : je n'y crois absolument pas, d'autant que je vois que nombre des phrases qui me sont soumises confondent les matières, les molécules, et cetera, et que si les mots sont erronés, je suis quasiment certain que les idées le sont aussi.  

A propos de congélation,  il y a un principe essentiel de la physico-chimie à savoir que la température correspond à au mouvement des molécules : des molécules formant un échantillon de matière (solide, liquide, gaz)  bougent rapidement quand l'échantillon de matière est chaud, et elles bougent plus lentement quand l'échantillon de matière est froid, notamment dans une congélation.

Pour fixer les idées, partons d'un peu d'eau liquide, à la température ambiante : cette eau est faite de molécules d'eau, comme des billes qui bougeraient sans cesse en tous sens, à très grande vitesse.
Si l'on chauffe l'eau, alors les molécules vont encore plus vite, et si vite même qu'elles peuvent arriver à quitter le liquide, tout comme une fusée qui a une vitesse supérieure peut quitter l'attraction terrestre.
Inversement, quand on refroidit l'eau, les molécules d'eau ralentissent, et elle ralentissent tant que, finalement, les attractions entre  les molécules d'eau deviennent plus fortes que leur mouvement : les molécules restent alors collées les unes aux autres, se limitant à vibrer un peu sur place : c'est la glace.

La congélation correspond ainsi à l'immobilisation des molécules  : dans une pâte à foncer, faite de grains d'amidon, de molécule de protéines et de bien d'autres composés, de beurre, c'est-à-dire de triglycérides et d'eau, il en va de même.
Pour l'amidon, pas de nouveauté puisque les molécules d'amylose et d'amylopectine qui sont entassés en grains d'amidon ne bougent déjà pas.
Pour les molécules de triglycérides, la matière grasse, alors cette dernière cristallise, les molécules de triglycérides s'empilant régulièrement et ne bougeant plus.
Pour les molécules d'eau, de même, la congélation provoque la formation de glace.

Les protéines, dans cette affaire ? Il en va de même : ces molécules en forme de pelote, ralenties, s'immobilisent. Et à froid, en tout cas pour des périodes de quelques heures, il n'y a aucune réaction chimique, aucune dégradation de rien  du tout ! Car pour qu'il y ait réaction, il faut que des molécules se rencontrent ; or elles ne bougent plus. Ou bien il faut que les atomes liés par une liaison chimique aient beaucoup d'énergie ; or la congélation réduit cette énergie.

Mais, en analysant toute cette question, je crois finir par comprendre que mon correspondant a confondu la "dénaturation" des protéines et leur dissociation. Il faut donc une seconde partie à ce billet.


Pour les protéines, il y en a de différentes sortes, mais, pour l'explication, nous considérerons les protéines globulaires : les molécules de ces protéines sont comme des fils repliés sur eux-mêmes en pelote. C'est le repliement particulier qui permet à ces molécules de protéines d'avoir des activités biologiques, par exemple enzymatique.
Ainsi la broméline, qui est une enzyme présente dans l'ananas, a la propriété de couper les autres protéines et, notamment, les molécules de collagène qui donnent leur dureté aux viandes, ou  les molécules de gélatine qui font gélifier de l'eau. Et c'est ainsi que du jus d'ananas frais injecté dans les viandes transforme celles-ci en une sorte de pâte ; et  c'est aussi pour cette raison que les gels de gélatine avec de l'ananas frais finissent liquides. Dans ces deux cas, les molécules de protéines que sont le collagène ou la gélatine sont "décomposés" par les molécules de broméline.
J'insiste sur le "décomposé" qui se différencie complètement du "dénaturé". Qu'est-ce que "dénaturé" ? La broméline, comme les autres protéines dont je parle, est donc enroulée sous forme de pelote, mais quand on chauffe par exemple, cette pelote se déroule et l'activité enzymatique de la broméline est perdue,  et c'est ainsi que l'on parvient très bien à faire des gelées d'ananas avec de l'ananas cuit. Le changement de repliement correspond à une "dénaturation", pas à une dissociation : le fil moléculaire est enroulé différemment, pas cassé en petits morceaux.

Pour les gliadines et les protéines du de la farine, c'est la même chose : la dénaturation correspond simplement à une modification de l'enroulement, et cela ne change pas à ma connaissance les capacités de former le réseau de gluten.

La découverte du gluten

Denis Diderot était un homme extraordinaire, qui lut immensément et écrivit en proportion. 

Il lut : pour écrire des articles de l'Encyclopédie, et aussi pour en coordonner la confection, il dut  se procurer des livres qui décrivaient les métiers, l'histoire, la géographie, les sciences... 

Il fit une œuvre qui n'est plus à présenter, et, au-delà, il fut également un auteur de romans, contes, nouvelles, pièces de théâtre... dont certains sont tout à fait merveilleux. 

Lisons, par exemple, les Bijoux indiscrets. Lisons surtout Jacques le fataliste, plein d'humour, léger... 

 

J'en étais là  de mes éblouissements, ayant récemment découvert les textes sur l'esthétique écrits par Diderot à propos des Salons, quand, intéressé par le gluten et l'amidon, je dénichais les Eléments de physiologie. 

Des Eléments de physiologie, rédigés par Diderot ? Le texte était largement commenté, et j'appris alors  que le gluten avait été découvert par un chimiste italien nommé Jacoppo Beccari, et,  également, par deux chimistes de Strasbourg : Kessel et Meyer. Pour le document que j'avais en main, trouvé sur Internet, le travail académique de commentaires des Eléments de physiologie ayant été faits (il y a presque autant de notes que de texte), je me reposai paresseusement sur cette information. 

Hélas... Hélas, tout récemment, devant produire un travail scientifique à propos de Parmentier, je me suis intéressé à la question de plus près. J'ai alors vu que Parmentier ne cite pas ces fameux Beccari, Kessel, Meyer,  mais plutôt Beccari, d'une part, et un certain Kessel-Meier, d'autre part. 

Qui croire ? Pour Beccari, les choses ne sont pas encore parfaitement claires, car les documents hésitent sur la date, entre 1727 et 1742. Il semble -il semble seulement- que Jacoppo Beccari ait fait une communication à l'Académie des sciences de Bologne. Toutefois, je n'ai pas le texte de cette communication, et je ne peux donc me prononcer pour l'instant. 

D'autre part, j'ai trouvé l'existence d'un Kessel-Meier,  même si le commentateur des Eléments de physiologie décrit bien un Kessel et un Meier. Une recherche approfondie m'a procuré une dissertation de Kessel-Meier, à propos de la question de la farine, mais je n'ai pas de trace de documents écrits d'un Kessel et d'un Meier sur ce thème. 

J'en viens donc à conclure que l'hypothèse d'un Kessel-Meier l'emporte sur celle de Kessel séparé de Meyer. Finalement, il reste que, pour Beccari, je n'ai pour l'instant que le texte de sa thèse, De Fromenti, qui date de 1742 et non comme cela est dit sans preuve de 1727. Je n'ai pas trouvé en ligne la communication à l'Académie des sciences  de Bologne, laquelle n'a pas encore répondu à mes demandes. M'aiderez-vous à la trouver ?

 

Et pour plus : https://hal.science/hal-01852558/document 

Le fractionnement, c'est quoi ?

 

On m'interroge à propos du "fractionnement"... et je m'aperçois que j'ai beaucoup évoqué la chose, sans toujours l'expliquer.

Commençons par le plus simple : l'expérience faite au 18e siècle par Jacoppo Beccari et Johannes Kesselmeyer, et qui a pour nom "lixiviation du gluten" (je devrais mettre des guillemets supplémentaires à "gluten", mais bon, c'est une autre affaire).

On part de farine, on ajoute de l'eau, et l'on travaille pour faire une boule de pâte.
Puis, quand la pâte est bien dure, élastique, on le met dans une bassine d'eau claire, et on triture doucement : cela fait sortir une poudre bien blanche, tandis que ne reste entre les doigts qu'un chewing-gum jaune, qui est ce que l'on a nommé "gluten".
Là, on  a fractionné la farine en amidon et gluten : on a fait deux fractions.

Le même type de procédés peut être appliqué à l'amidon, et il conduirait à deux fractions : les amyloses, d'une part, et les amylopectines, de l'autre. Idem pour le gluten, que l'on pourrait fractionner par l'éthanol, par exemple.

Bref, dans tous les cas, il s'agit de préparer des "substances" à partir d'une matière initiale.

Industriellement, cela est fait pour le lait, notamment avec des procédés "membranaires" : une filtration, qui sépare l'eau du reste, par exemple. Cela est fait à partir du blé, avec le son, différentes fractions de la farine. Et ainsi de suite.

Evidemment, il y a un lien entre le fractionnement et l'analyse, car, souvent, les procédés modernes de fractionnement sont fondés sur des procédés d'analyse (chimique).

Ai-je expliqué assez ?

À propos des types de farine

 
Pour les cuisinières et cuisiniers domestiques, le choix des farines n'est pas si grand, et les recettes notamment préconisent surtout l'utilisation de farines "de type 45" ou "de type 55".

Et les livres de cuisine d'ajouter que les farines de type 45 seraient mieux adaptées à  la pâtisserie,  tandis que les farines de type 55 conviendraient mieux pour du pain, par exemple.

Mais l'alimentation française a fait des progrès considérables et, même en supermarché, aujourd'hui, on trouve des farines d'autres types, par exemple 70, ou 80.


Que sont ces "types" ?

On gagnera à se souvenir que la farine est faite à partir de grains de blé qui sont moulus.

Initialement, ces grains ont une enveloppe, le son, et une amande, faite principalement d'amidon.

Plus on conserve le coeur du grain, et plus la farine est blanche... mais moins elle contient de protéines: ce fameux "gluten".

Sauf que, pour selon blés, il y des contenus en protéines très différents, et le coeur d'un blé riches en protéines peut contenir plus de protéines que la partie externe d'un autre blé.

Le "type", c'est le taux de cendres : la masse de cendres qui reste après la calcination d'une masse donnée de farine.

Et, souvent, les farines de type élevé ont plus de protéines que des farines de type inférieur... mais pas toujours, car le taux de cendres et le taux de protéines ne sont pas parallèles.

Cela fait des décennies que je milite pour que les fabricants donnent, sur les paquets, des indications utiles aux utilisateurs.  

A propos de gluten

 
Tout le monde parle du gluten... même ceux qui n'en ont jamais vu... et cela continue de m'étonner ! Pire : même beaucoup de ceux que j'ai rencontrés et qui m'ont dit être intolérants au gluten n'en avaient jamais vu. Pire : même beaucoup de ceux qui l'utilisent chaque jour (en cuisine) n'en avaient jamais vu !

Le gluten est une notion ancienne qui a de la "robustesse", mais aussi beaucoup d'imprécision. Commençons par le commencement...

 

La suite ici : https://scilogs.fr/vivelaconnaissance/a-propos-du-gluten/ 

Questions about bread

I got very interesting questions : 

In your ‘Molecular Gastronomy 2006’ I found two (in fact three) very interesting articles about bread.

I am taking my chance here, since you invited your readers to ‘not hesitate’ with their questions.

Here are my questions :-)

1. (a short one)

In articel 68 'Bread and crackers' you are pointing out that bread between -20 and 0°C still undergoes alteration. Am I correct when I suggest that (sourdough) bread can be stored in the refrigerator at 6-10°C as well? Most bakers advise to put bread in the freezer. I like it better in the refrigerator, because defrosting can be ommited! Also, from my experience, it seems to me that restoring the bread in the oven for a few minutes at 180°C gives better result from being at a starting temperature of 10°C than of -18°C. I cannot explain why. Can you confirm? And if so, explain?

2. (a very long one, sorry :-)

In article 35 The secrets of bread, the first sentence ends with ‘(…) proteins, which form a glutenous network as dough is kneaded’. Theories that explain how gluten makes bread possible always are taking into account the importance of kneading the dough, being the starting point and condition of existence of the gluten network. But recently (and I think even since 1980’s) more and more bakers (like Chad Robertson of Tartine Bakery in the USA and the Respectus Panus movement in France) are exploring traditional methods that includes abandoning the kneading (and the use of commercial yeast), while letting the dough produce de gluten network in a spontaneous way (and ferment with sourdough). Instead of kneading, a slow mix of 2 minutes, just to hydrate the flour would be sufficient. After that only time is involved, no other ingredients. Also I believe that in preparing the sourdough starter there must be some spontaneous production of gluten involved, in the time that the starter develops (ripens), because in this time span the starter is able to double its volume within a few hours, while holding the carbon oxide in the sourdough mixture. But how is this proces going along with the process of fermentation. How can the two processes catch up and how to manage them? Is there a difference for the gluten between fermenting the starter and fermenting the dough, when nor starter nor dough is being mixed? Bioscience does not give any answers here, true? In my opinion scientist are biased through the common practice of the baking industry and they might focus on the wrong assumptions about bread making. Does the practice of this new generation of traditional bakers have consequences for scientific understanding bread making? In a way bioscience of breadmaking is still focussing on the shortcomings of common bakery industry related to intensive mixing practice, don't you think? Shouldn't they shift their focus to different aspects of bread making? Personally I would like to know more about the relation between the proces of gluten development and the parallel proces of fermentation through the microflora (microbiota). It seems to me that this is the main issue that I am trying to master as a professional sourdough baker, in my own bakery just through the empirical research of trial and error. How can bioscience be helpfull here? Do you know of any research about this issue in present days?

 

And here are my answers : 

 

Dear xxxxx

Thanks for your kind message. Let's begin by saying that indeed the interaction between proteins making a network are unknown. In the past, I assumed that they were disulfide bridges, but then came a work by Tilley and others, about dityrosine bonds being responsible of the netword... but finally, it seems to me that the "sugar effect" shows that only weak forces are involved.

Indeed, for this experiment, you make a dough, and when it's strong, you simply add icy sugar... and the structure is destroyed, probably because water molecules are more attracted by sucrose molecules (a lot of hydroxy groups) than by proteins.

In this assumption, the new hydration method can be explained... but as a scientist, I would say that any theory is insufficient, and we have to look more closely to the phenomena.

And I am not a specialist of bread. Indeed, I tried always to avoid the questions of bread, cheese, wine, because they are too difficult, and this is why I have to apologize not being able to answer better.

About the first question, I have to be more precise: at temperatures more than -20 °C, there are changes with time. And the hotter the temperature, the faster the changes.

Explaining your observation? It would take months or years...

And one final reflection: "gluten" is a very annoying term, because it makes people think that this is a specific material, but depending on the particular proteins involved (year of cultivation, etc.) you will have different glutenS ! Indeed the word gluten was introduced centuries ago, and I am always annoyed to use it myself, and this is why I prefer speaking of "protein network"... But wait: who ever demonstrated that there are only proteins participating to this network ???

You see after my answer you have more questions than before. I am sorry about that.

Kind regards

 

Du gluten dans les sauces ? Non, mais les protéines du gluten y sont... si on ne les a pas décomposées lors de la confection du roux (ce sont les protéines qui font brunir)

Ah, ce fameux gluten ! A propos d’un roux, je lis sous la plume d'un cuisinier français étoilé (et qui, on va le voir, dépasse sa compétence):

« Mélanger rapidement avec un fouet, pour obtenir, grâce à l’élasticité du gluten contenu dans la farine, une pommade lisse et homogène ».


 Commençons par cette "pommade", qui m'a choquée. Vite, je suis allé consulter le dictionnaire, et j'ai trouvé : "Cosmétique composé d'une base grasse et d'une ou plusieurs essences parfumées, servant aux soins de la peau ou des cheveux.". Un autre sens ? "Préparation médicamenteuse de consistance molle, destinée à être appliquée sur la peau ou sur les muqueuses, composée d'un excipient gras et d'un ou plusieurs principes actifs qui y sont dissous ou émulsionnés.".
Bref, une pommade est grasse, tandis que, ici, il n'y a que de l'amidon et de l'eau. On obtient effectivement une préparation de consistance molle en mêlant de la farine et de l'eau, mais ce n'est pas une pommade. Quel nom donner ? Dans la mesure où l'on disperse des grains d'amidon dans un liquide, c'est une "suspension" que l'on obtient, une pâte délayée...

Et c'est d'ailleurs la raison pour laquelle on a un système différent de celui qui se forme quand on travaille de la farine avec peu d'eau : c'est dans ce cas que le gluten se forme, réseau (filet) tridimensionnel où les grains d'amidon sont piégés. Et oui, ce gluten est "viscoélastique" : la pâte formée est visqueuse et élastique à la fois.

Mais quand on met plus d'eau, ce réseau est défait, et la suspension liquide n'est plus une suspension solide.

J'y pense : pour en savoir plus sur le gluten, je vous invite à consulter l'histoire de sa découverte dans ce  texte :
https://www.academie-agriculture.fr/publications/notes-academiques/n3af-2018-3-research-note-who-discovered-gluten-and-who-discovered-0

Et finalement, une chose est certaine : il y a tant de liquide dans un roux délayé qu'il n'y a certainement pas de réseau de gluten ! Les protéines sont là (gliadines et gluténines pour le "gluten"), mais elles ne servent à rien, du point de vue du roux. D'autre part, peu importe que l'on mélange rapidement ou pas. Et, pis, le gluten serait plutôt en défaveur de la consistance lisse.


Bref, notre ami cuisinier a largement dépassé les limites de sa compétence. Que n'est-il resté à des phénomènes visibles, bien décrits !

On m'interroge à propos du gluten, et je réponds, conformément à mon engagement, sans prendre parti, mais en fournissant des références d'articles scientifiques :

Gry I. Skodje, Vikas K. Sarna,  Ingunn H. Minelle,  Kjersti L. Rolfsen,  Jane G. Muir, Peter R. Gibson,  Marit B. Veierød,  Christine Henriksen, and Knut E. A. Lundin . Fructan, Rather Than Gluten, Induces Symptoms in Patients With
Self-Reported Non-Celiac Gluten Sensitivity. Gastroenterology 2018;154:529–539

The effect of a controlled gluten challenge in a group of
patients with suspected non-­coeliac gluten sensitivity: A
randomized, double-­blind placebo-­controlled challenge
H. F. Dale  J. G. Hatlebakk, N. Hovdenak, S. O. Ystad, G. A. Lied
Neurogastroenterology & Motility. 2018;e13332


J'ai l'impression que ces deux textes suffisent, non ?


Et pour savoir ce dont on parle, il faut quand même avoir lu ;-) :
Who discovered the gluten and who
discovered its production by lixiviation?
Hervé This
Notes Académiques de l'Académie d'agriculture de France (N3AF) 2018, 3, 1-11

Ce matin, une question technique qui m'a fait un peu réfléchir longtemps... alors que la solution était évidente :

Cher Monsieur
J’essaye de faire des pâtes fraîches sans gluten et sans œuf.
 J’ai déjà essayé avec de la farine de maïs blanc, farine de maïs jaune, farine de riz et de l’eau, mais il me manque un liant qui permettrait aux pâtes fraiches d’avoir une consistance identique ou approchante aux pâtes traditionnelles (avec semoule, œuf et eau). Pourriez-vous me dire si vous pensez à un liant précis ou quelques pistes ?

Le "gluten", c'est ce réseau de protéines qui se forme quand on malaxe de la farine de blé : il est dû à des protéines, et le réseau (pensons : filet) formé avec l'eau emprisonne les grains d'amidon.
A noter que l'on peut donc faire des pâtes en mélangeant du gluten (cela s'achète) avec n'importe quelle farine : blé, maïs, riz, etc.

Les oeufs, eux, sont utilisés dans les cultures où l'on ne fait pas des pâtes à partir de blé dur. Traditionnellement ce sont des ingrédients de riche, alors que les pâtes de blé dur sont des produits de populations plutôt pauves.

Mais, sans oeufs ni gluten ? Vous mettez la barre très haut : sans gluten ET sans oeufs !
Analysons que les oeufs apportent des protéines... et que le gluten est fait de protéines.
Il faut donc des protéines... que l'on trouve, par exemple, dans de la viande ou du poisson broyés. Ou quand on utilise des protéines végétales, ou des protéines sériques de lait.


Et hopla, comme on dit en Alsace

Les farines : de quel type ?

Farine 45 ou 55 ?

Hélas, les fabricants de farine ne nous aident guère avec l'indication du « type » : les plus courants sont T45 et T55.

Ces indications, en effet, se rapportent au « taux de cendres », c'est-à-dire la quantité de cendres qui résultent de la calcination (on chauffe la farine dans un petit creuset en terre réfractaire, et elle se dégrade, ne laissant que des cendres). Et il est vrai que moins la farine est blanche, plus le taux de cendres est élevé…

Mais je m'aperçois que j'ai pris les choses à l'envers. Partons du grain de blé, qui fera la farine. Il y a, de l'extérieur vers l'intérieur, le « son » (les enveloppes, qui sont composées de beaucoup de cellulose), des parties externes qui contiennent des protéines (notamment le gluten), et, plus on va vers l'intérieur, plus c'est « pur » en amidon.

Autrement dit, une farine complète contient beaucoup de celluloses (ces fameuses « fibres ») et de protéines, et plus de l'amidon, alors que la farine blanche, faite surtout avec l'intérieur (on parle d'  « amande ») est moins riche en protéines.

Si l'on en restait à cela, il est vrai que la farine la plus blanche, de type 45 par exemple, contiendrait moins de protéines, ce qui serait bon pour des gâteaux (où l'on ne veut pas trop de « force », afin qu'ils puissent lever, par exemple), et la farine de type 55 serait meilleure pour du pain (pour lequel on a besoin des protéines du gluten). Mais le diable est caché dans les détails. Il se trouve que, certaines années, ou parce que le blé provient d'une région différente, des farines de type 45 peuvent contenir plus de protéines que des farines 55 d'une autre année, d'une autre provenance… si bien que le type est une indication insuffisante.

Evidemment, pour certaines préparations, on n'a pas besoin de tout cela. Par exemple, pour une pâte à choux, les protéines viendront de l'oeuf, et la préparation reste assez liquide : le gluten n'a guère d'utilité. Prenons y garde : il y a des cas où le gluten est important (brioche), et d'autres où il est sans intérêt.

Un mot enfin : les producteurs ne donnent pas d'explication sur les paquets, se contentant de donner le type (ce qui est réglementaire), plus des tas de baratins qui font joli et permettent de mieux vendre. Mais enfin, au 21^e siècle, pourquoi ne pas chercher plutôt l'information en ligne ? 

Vient de paraître aux Editions de la Nuée Bleue : Le terroir à toutes les sauces (un traité de la jovialité sous forme de roman, agrémenté de recettes de cuisine et de réflexions sur ce bonheur que nous construit la cuisine)

Maladie coeliaque et hystérie

Le chercheur qui avait  annoncé la découverte d'une sensibilité au gluten différente de la maladie coeliaque revient sur sa découverte. C'est bien... et c'est aussi l'occasion de faire parler de lui deux fois.

Son article est paru dans la revue scientifique Gastroenterology. Il est la suite d'un autre article publié en 2011, où une petite étude semblait avoir établi que les régimes qui comportent du gluten auraient pu causer des désordres gastro-intestinaux chez des personnes qui ne souffrent pas de maladie coeliaque.
Pour la maladie  coeliaque, pas de doute : c'est une maladie auto-immune provoquée par le gluten, cette matière mal définie, protéique, identifiée dès le 18e siècle dans la farine de blé (et présente dans d'autres aliments).  En revanche, pour les personnes qui se disent intolérantes au gluten, l'étude proposait "une sensibilité non coeliaque au gluten".
L'étude avait fait grand bruit... parce qu'il y a beaucoup d'argent derrière : 30 pour cent des consommateurs veulent manger moins de gluten, et les ventes de produits sans gluten atteindront 15 milliards de dollars en  2016. Alors que un pour cent seulement des individus souffrent de maladie coeliaque, près de 18 pour cent des Américain adultes achètent des produits sans gluten.

Toutefois, comme le gluten a toujours été dans l'alimentation, le chercheur australien qui avait "découvert" la prétentue intolérance au gluten  a voulu poursuivre son étude, et identifier les raison de l'intolérance. Il a donc repris cette étude, avec plus de rigueur, et testé 37 personnes qui se disaient sensibles au gluten.
Les sujets recevaient tous des repas préparés par les investigateurs, dont on avait supprimé tous les agents potentiellement responsables de symptômes gastro-intestinaux : lactose, certains conservateurs tels que benzoates, propionate, sulfites, and nitrites, saccharides fermentescibles. Les sujets ont alterné à leur insu  des cycles de repas avec beaucoup de gluten, avec peu de gluten, et sans gluten (placebo).

Finalement tous les régimes produisirent des douleurs, des nausées et des flatulences à des degrés égaux (même les régimes placebo !).
Autrement  dit, le gluten n'entrait pour  rien dans les "intolérances" déclarées par les sujets. Il semble donc qu'un effet "nocebo" soit à l'oeuvre : les individus ne souffrent de prétendue  intolérance au gluten que parce qu'ils se disent souffrir de cette affection ! Mieux, les saccharides fermentescibles semblent avoir été responsables des désagréments observés.
C'est bien gênant ;-)... car les fibres sont "bonnes pour la santé".